İLGİLİ SAYFALAR

• ___

🛑 YAŞAM

YAŞAM

Yaşam Kavramı başka her Kavram gibi kendisinden başka Kavramlara indirgenmeyi kabul etmez.
Yaşam Kavramı başka her Kavram gibi başka Kavramlar ile yalnızca bağıntı içinde durur.

Yaşamda Kavram ilk kez salt mekanik ve kimya alanlarında sergilediği dirimsiz biçimlerden ayrı olarak bağımsız varlığını kazanır.
Yaşamda Doğa ereğine ve doruğuna erişir ve bunda Kavram kendi için yeterli realiteyi bulur.
Yaşam Kavramın Kavram olarak ilk realitesidir ve Kavram ancak homo sapienste tinselliğe erişir.
Yaşam Kavram ve nesnelliğin birliği olarak ilkin Doğa düzlemine sınırlı İdeadır.
Yaşam mekanik özdek değildir; salt kimyasal eğinim de değildir.
Mekanikte Kavram salt özdeğin onunla dolaysız birlik içinde olan biçimidir.
Kimyada Kavram bir eğinim olarak göreli-ilişkili bir karakter sergiler (kimyasal özdek salt yerçekimi kuvvetine ek olarak elektriksel yük ile donatılıdır).
Yaşam örgenliğe özünlü ilk öznelliktir.
Yaşam ilk öznellik olmakla ancak bireysel olarak varolur.

Omnis vita ex vitum — Tüm yaşam yaşamdan gelir — Louis Pasteur’ün gözlem ve deney üzerine dayanan ünlü önermesi (ki yaşamın türeyişi kavramını gereksizleştirir).
Ama dirimli dirimsizden gelir (ki yaşamınözdeğin moleküler örgütlenişinden türediğini anlatır).

Doğal bilincin yalnızca Yaşam Kavramını güç bulduğunu düşünmek geçersizdir; onun için her Kavram güçtür — uzay ve zaman, özdek ve biçim, nitelik ve nicelik, sayı ve oran, yasa ve devlet, bilgi ve us, göreli ve saltık, idealite ve realite.
Kavramı kavramanın güçlüğü Kavramın soyut değil ama somut olmasında, karşıtların birliği olmasında yatar. Bağıntısız, soyut, yalıtılmış Kavram hiçbir belirlenimi olmayan ideel bir tasarımdır. Kavram, salt belirli olduğu için, olumsuzlama kapsar, olumsuzundan ayrım içinde gerçek olamaz, ve Kavramın ve olumsuzunun birliği Kavramın somut yapısıdır. Kavram karşıtların birliğidir, saltık olarak çelişki kapsar, ve çelişkisiz Kavram salt bir soyutlama, boş bir tasarımdır.

Doğal bilinç çelişkiyi yadsıyan ve özdeşliği doğrulayan bilinçtir.
A = A tüm yeteneği soyutlamada doruklanan anlağın anlama ilkesidir: Birşey salt kendisidir, başkası değildir, değişemez, oluş sürecine giremez.
A = -A eytişimsel mantıktır. Birşey karşıtı ile, kendi Başkası birdir, ondan ayrı olarak düşünülemezdir.
Karşıtlık belirli herşeyin belirlenimini sağlayan etmendir.
Karşıtlık kendi başkası ile birliktir ve karşıtların birliği kendini ortadan kaldırarak yeni olanı üretir.
Diyalektik düşünme değişim için birşeyin salt Birşey değil ama Başkası da olmasının zorunluğunu kavrayışıdır.
A = A oluşa izin vermez.
A = -A, A‘nın kendi olumsuzu ile ayrılmaz birliği — bu sürekli oluş mantığıdır (Herakleitos).
Eleatikler oluşu yadsımadılar; yalnızca oluşta olanın gerçek olamayacağını, “var” olmadığını, “var + yok” olduğunu, çelişkili olduğunu anladılar ve haklı olarak görüngü olduğunu ileri sürdüler. Zenon çelişkinin zorunluğunu gösterdi, ama bu çelişkinin gerçek olmadığı, görüngüye ait olduğu sayıtlısı ile yaptı.

Yaşam Kavramı en güç olanlardan biridir, çünkü karşıtlık kapsar, çünkü Kavramın ve Realitenin birliğidir (realite gündelik bilinçte Kavramın olumlu karşıtı olarak geçerlidir ve bu bilinçte zorunlu olarak kapsadığı olumsuzdan ayrı olabileceği kabul edilir).

İlk kez Yaşamda Kavram kavramsal varoluşu içindedir, duyulur için değil düşünme için vardır.
Kavramı ve Varlığı biraraya getirmek anlağın işi değildir.
Us Kavramın ve Realitenin birliğidir; Us nesnesine onda kendini bulmak için gider.

🛑 BİLİM FELSEFESİ, BİLİM, FELSEFE

“Bilim Felsefesi” adlandırması, eğer anlamsız etimolojisi açığa serilirse, “bilim bilgelik-sevgisi” demektir ve saçmadır.
Sevgi bir duygu sorunudur.
Bilgi bir düşünce sorunudur.
Bilim bilgiyi amaçlar; Felsefe de bilgiyi amaçlar; Bilim ve Felsefe arasındaki ayrım Bilimlerin doğal usun bilinçsiz işleyişi üzerine dayanmasında, buna karşı insan Usunun kendi işleyişi konusunda da bilgili olmayı istemesinde yatar.
Bilgi evrensellerin bilgisi ya da kavramsal bilgidir.
Felsefe gibi Bilim de kavram ile ilgilenir.
Pozitivizm kavramsız bir Bilim önerir, olgunun ve kavramın, realitenin ve kavramın birliğini çelişkili olması zemininde yadsır.
Bilime ilgisiz kalan ve salt kendileri ile ilgilenen “felsefeler” Felsefe de değildir.
“Felsefe” adlandırması bir alışkanlık sorunu olmanın dışında bütünüyle gereksizdir.
Bilim ussal-kavramsal realitenin insan bilincinde yeniden üretilen ussal-kavramsal idealitesidir.
Bilginin ve Bilimin olanağı insan Usu ve nesneleri arasındaki kavramsal uyum ve uygunluk üzerine dayanır.
Ancak ussal Evren insan Usu tarafından bilinebilir.
Bilim tüm etkinliğinde Evrenin ussallığını varsayar ve bu hipotetik ussallığı bilgiye çevirmelidir.
Usun ya da Kavramın problemleri Bilimin kendisinin problemleriidir.
Bilim kavramı kavramsız olarak ele alma yöntemi yerine, başlıca aracı olan Usun kavramsal bilgisini Bilimin kendi içerisine almalıdır.
Tikel bilimler bilimin dizgesel bütününün momentleridir, kavramlarının kendilerinde bağıntılıdırlar, ve problemlerin çözümü bu kavramsal bağıntıların bilgisini gerektirir.
Yaşamın bilimi ya da Bioloji büyük ve küçük ölçek mekanik ve kimya alanlarının bilgisi olmaksızın olanaksızdır — tıpkı Yaşamın kendisinin bu iki alana dayanmaksızın olanaksız olması gibi.

Doğanın bilgisi Doğanın ussal-kavramsal yapısının bilgisidir. İnsan usu kavramsal bir dizgedir ve Doğaya kavramları ile yaklaşır, duyuları ile değil, ve orada kendini bulmayı amaçlar.

Bilimsel etkinliği içindeki doğal usun yöntemi olağan tümevarım, tümdengelim, çıkarsama, sınıflandırma, andırım, sınama, deneme vb. gibi araçlar yoluyla kavramsal düşüncesine dizgesel bir biçim verme girişiminden oluşur. Dizgenin ussallığı görgül doğrulama yoluyla kurulamaz, çünkü doğrulanması gereken görgül olanın kendisidir. Ve görgül olan hiçbir zaman bilginin gerektirdiği evrenselliği sağlamadığı içindir ki bilimsel çaba "bilim felsefeleri" denilen girişimlere baş vurur.

Bilim deneyime, realiteye dayanmalıdır demek gereksizdir, çünkü bilim henüz bir bilgi olmayan ham deneyimi, ham gözlemi, ham duyusal-algıyı vb. bilgiye çevirme etkinliğidir. Ve salt görgül olduğu için doğrulanma gereksiniminde olanın bir kez ya da bin kez daha görgül olarak doğrulanması düşüncesi açıkça düşüncesizliktir. Ve görgül olanın görgül sınanabilirliğini istemek de eşit ölçüde anlamsızdır.

Realite olarak realite ilkin soyut boş bir kavramdır. Ama realite belirlidir ve realitenin belirli biçimi kavramlar tarafından sağlanır. Realite ya da deneyim ya da olgu ya da fenomen ya da gözlem ussal kavramlar tarafından biçimlendirilmedikçe boş soyutlamalardan öteye geçmezler. Biçim belirlenimdir. Sorun insan usunun kavramlarını kendinde realite ile bağdaşmasını, usun kendi ile bağdaşmasını sağlamaktır.

Bilim oluştadır. Ve Bilimin oluş süreci erekseldir, çünkü Bilim kuşkuyu değil bilgiyi amaçlar. Bu oluş sürecinde bilinç kendi yöntemlerini kullanarak nesnesini sürekli olarak değişim durumunda tutar, ona sürekli olarak değişen kavramsal biçimler yükler. Kuşku dolaysızca bulunanı olumsuzlama ve sorgulamadır ve bilimsel sürecin her kıpısı dayanıksızdır ve sorgulanmalıdır. Süreç bilim değil, bilimin oluş kipidir.

📹 2020.09.15 Evrim ve Mutasyon / Aziz Yardımlı (VİDEO)

📹 2020.09.15 Evrim ve Mutasyon / Aziz Yardımlı

📹 2020.08.18 Makromoleküller; Moleküler Evrim (VİDEO)

📹 2020.08.18 Makromoleküller; Moleküler Evrim / Aziz Yardımlı

Ussal ya da anlıksal ya da entellektüel vb. "tasar" (intelligent design) anlatımı "tanrısal tasar" terimi için bir örtmecedir. Bu bir görüştür, herhangi bir kavramsal ya da ussal temeli yoktur, ve yaşamın türeyişini açıklamak için ileri sürülen "olasılıktan tasar" ya da şans yoluyla türeyiş görüşüne karşı bir tepki olarak getirilir. Tanrının varoluşu için teleolojik tanıtın bir tür güncellemesidir.

Yaşamı olasılıktan ya da istatistikten türeten görüş öylesine gereksiz ve geçersizdir ki onunla ilgilenmek "tanrısal tasar" ya da "anlıksal tasar" görüşüne bırakılmalıdır.

Doğa yasalarının biçimlendirdiği Doğada yaşamın ortaya çıkışı da ancak ve ancak doğa yasalarının belirlenimi altında olanaklıdır ve ancak ussal bir açıklamaya izin verir. Biomoleküler süreçlerde nedensellik çok karmaşık (ve gene de yalına indirgenebilir) moleküler yapıların kurulmasına olanak tanır ve uygun çevre koşulları altında makromoleküller zorunlu olarak oluşur. Ve RNA ve DNA yapılarında genetik kodların işlevini betimlemek için tasar ya da program terimleri herhangi bir tanrısallık imlemeksizin kullanılır. Yaşam ile ilgili tüm bu süreçler doğa yasaları yoluyla anlaşılabilir ve açıklanabilir. Tanrısal tasar görüşü bir açıklama getirmez ve inanç üzerine dayanır.

Pozitivizm doğa yasalarını reddedişinde "olasılıktan tasar" görüşünün asıl savunucusudur. Pozitivizm tüm kavramı yadsıyışında evrensel doğa yasasını da yadsımak zorundadır. Yalnızca nedenselliği yadsımakla da kalmaz. Evreni baştan sonra kavramsız bırakır.

🛑 Wikipedia, Britannica

Wikipedia, Britannica gibi ansiklopediler tüm muazzam çabaya karşın henüz önemli ölçüde yazarlarının etnik (Anglo-Saxon), öznel, kişisel eğilimleri tarafından belirlenirler. (Newton, Einstein, Darwin gibi adlar büyücülük, pozitivizm ve plagiarizm gibi olgular gözardı edilerek birer kült nesnesine çevrilir.)
Bu tür ansiklopediler olguları uzay ve zamanda düzenleme açısından yararlıdır; ve gene de bu konuda da nesnellik ile kaygılanmazlar ve olgucu yöntem olguları yineleyerek ve vurgulayarak ya da atlayarak ve silerek kendi değer yargılarını sergiler.
Bu tür ansiklopediler dizgesel değildir, kavram mantığının nesnelliğinden yoksundur, ve çoğunlukla alfabetik bir kolleksiyon yapısındadır.
Böyle girişimlerin kavramsallıktan ve dizgesellikten kaçınmaları bu kavramların kendilerine yabancı olmalarına bağlıdır.
Önemli ölçüde etnik ve kültürel bakış açısından yazılan denemeler yabancı gördükleri kültürlerin bilimsel çabalarını gözardı eder.
Bilimlerin gelişiminde Helenik dönemden dosdoğru modern döneme sıçrama yapılır ve matematikten gökbilime, tıbba başka kültürlerin ürettiği tözsel birikim dinsel-kültürel nedenler ile önemsizleştirilir.

Etnik Batı felsefesinin Klasik Helenik kalıtı salt göstermeliktir (Hobbes, Locke, Hume, Wittgenstein, Russell, Sartre, Heidegger vb. gibi adların kavramsal düşünme ile ilgileri tam bilgisizlik ve tam derbederliktir.)
Batı felsefeciliği bütünüyle etkisiz bir iki kuraldışı ile bütününde görgücülük-olguculuk karakterini taşır.
Bilginin oluş sürecinde bu öznellik etik-dışı boyutu oluşturur.
Pozitivizm etik kavramını bilişsel olmadığını, çünkü görgül doğrulanabilirlikten yoksun olduğunu ileri sürer.
Etik bilgi üzerine dayanır.

🛑 DOĞA VE TİN; US VE BİLİNÇ

DOĞA VE TİN

Doğadan Tine geçiş momenti Yaşambilim alanına ilgisiz görülür.
Doğal evrim sürecinden türeyen homo sapiens doğal olanın ve tinsel olanın birliğidir.
Tin doğadan daha çoğu, doğa-ötesi ya da doğa-üstüdür ve “metafizik” sözcüğünün anlatması gereken asıl kavram Tindir, Us ya da Logos değil.

US VE BİLİNÇ

Us insana verili ya da doğuştan ya da a prioridir.
Ve Us nesneldir, evrenin kendisinin ussallığıdır.
Bilgi verili kavramın etkinleşmesi ya da uygulamasıdır.
Usun bilgisi kendinin bilgisidir ya da Us nesnesinde yalnızca kendini bilir.
Düşünme nesnesini bilinçte evrenselleştirmek, kavramsallaştırmak, idealleştirmektir.
Bilinç tüm duyumları, algıları, sezgileri, duyguları vb. ile öznel ve tekildir, sözcüğün asıl anlamında nesne karşısında onunla iletişimsiz ve heterojen görünen kaba öznelliktir.
Bilinç sonludur çünkü nesnesi tarafından, sözde “kendinde-şey” tarafından sınırlanır.
Doğal bilinç nesnesinin bilinçte değil dışarıda olduğu sanısı içindedir ve hiç duraksamadan dışsal nesnellik dediği şeye varlık yükler ve kendine varlık ile karşıtlık içinde saydığı evrenselliği yükler.
Kant bilincin bu bilinçsiz idealizmini ayrımsar ve ona kendi öznelliğinin, kendi iç uzayının ve kendi iç zamanının dışına çıkamayacağı uyarısını verir.
Arı Us Kant’ın kendi kişisel Usu tarafından eleştirilir.
Ustan söz etmek ve gene de insanın bilmeye yetenekli olup olmadığını sormak saçmadır.
Bilgi usun etkinliği ya da edimselliğidir.
Gerçek bilgi ya da bilgi kavramına uygun bilgi, Usun kendisinin bilgisidir.

🛑 TÜR KAVRAMI

TÜR KAVRAMI

Biolojik sınıflandırmanın sekiz büyük taxonomik düzeyinin hiyerarşisi. Bir aile bir ya da daha çok cins kapsayabilir. Ara küçük düzeyler gösterilmedi. (W)

Eşeysel ilişki türün yaşam sürecidir.
Geniş anlamında, “tür” terimi ortak karakteristikler taşıyan ve kendi aralarında üreyebilen örgenlikler kümesini anlatır (tür tanımının kendisinin 20 kadar türü vardır; biolojik, ekolojik, genetik, karyotipik, morfolojik vb.).
Tür temel sınıflandırma birimidir.
Cins (genus) türleri kapsar ve türün adlandırması “cins + tür”den oluşur.
Türlerin sınıflandırması için ölçütler morfolojiden genetiğe kadar çeşitli düzlemlerden alınır.

Tür türer, ve türeme bir kökenden başlama demektir.
Yeryüzü yaklaşık 4,5 milyar yıl önce oluştu.
Yaşam yaklaşık 4,1-3,5 milyar yıl önce başladı.
En eski fosiller yaklaşık 3,48-4,1 milyar yıl yaşındadır (W).
Bilinen en eski hayvan fosili 700 milyon yıl yaşındadır (B).
Bulunan fosillerin sayısı birkaç bin kadardır (B).
İlk omurgalı hayvanlar yaklaşık 400 milyon yıl önce türedi.
İlk memeli türler yaklaşık 200 milyon yıl önce türedi.

Türlerin sayısı 8-8,7 milyon kadardır (W).
Saptanan türlerin sayısı 2 milyondan fazla, ve saptanacak olanların sayısı 10-30 milyon kadardır (B); tümünün kataloğunu yapmak 1.000 yıl kadar sürebilir (W).
Türlerin %99,9 kadarı tükendi (B).
Bir 2016 raporuna göre, yeryüzünde bugün varolan türlerin sayısı 1 milyarın üzerindedir (W). (Staff (2 May 2016). "Researchers find that Earth may be home to 1 trillion species." National Science Foundation. Retrieved 6 May 2016.)

Genetik türlülük mutasyonlardan ve yeniden-bileşimlerden doğar.
Genler zaman zaman yatay gen aktarımı yoluyla türler arasında değiş-tokuş yapabilir.

Tür kendi içinde üreme yoluyla belirlenir. (Türün üyelerinin türdeş olduğunu söylemek genelemedir.)

BOY POS: Bir milimetrenin binde birinden daha minik bakteriler — ve yüksekliği yüz metreye ve ağırlığı binlerce tona varan dev sequoia ağacı (sequoiadendron giganteum).
SOĞUK SICAK: Suyun kaynama noktasının çok üzerindeki sıcaklıklarda (+120 °C) yaşayan bakteriler — ve Antartika’nın buz kütleleri ortasında (-23 °C) mutlu olan funguslar ve su yosunları.
DERİN YÜKSEK: Okyanus dibinin karanlıklarında yaşayan boru kurtçukları — ve Everest Dağı’nın 6.000 metreden yüksek yamaçlarında yaşayan örümcekler ve larkspur bitkisi.

Memeliler 300 milyon yıl önce türedi.
Tüm bitkiler ve hayvanlar 3 milyar yıldan daha uzun bir süre önce yaşayan bakteri benzeri mikro-organizmalardan türedi.
Yeryüzünde yaklaşık 10 nonillion (10³¹) kadar tekil virus yaşamaktadır ve bunlardan yalnızca 200 tür patojeniktir (W).

🛑 DNA

DNA

DNA birbiri çevresinde sarmal oluşturan iki polinükleotid zincirden yapılıdır.
Polisakkarid, protein ve lipidlerin yanısıra, polinükleotidler dört büyük makromolekül tipinden biridir.
DNA nükleotidlerden oluşur.
Her nükleotid bir bazdan (sitozin (C), guanin (G), adenin (A) ya da thimin (T)), bir şekerden (deoxyriboz) ve bir fosfat grubundan oluşur.
Nükleotidler birbirine kovalent bağlar ile bağlıdır (fosfo-diester bağ).
Bağ bir nükleotidin şekeri ve ötekinin fosfatı arasındadır.
Bağ DNA için değişimli fosfat—şeker—fosfat—şeker— … yapısından oluşan bir omurga sağlar.
İki ayrı polinükleotid zincirin azot bazları A T ile ve C G ile olmak üzere hidrojen bağları ile bağlanarak çift-zincirli DNAyı oluşturur.
DNAnın her iki zinciri de biolojik programı (genetik bilgi) depolar.
İki zincir ayrılırken bilgiler eşlemlenir.

DNAnın büyük bölümü (insanda %98) kod barındırmaz (protein sentezi için kalıp sağlamaz).
Çifte zincirden her biri ötekine anti-paralel uzanır.
Her bir şekere dört nükleobaz tipinden biri bağlanır.
Bu nükleobazlar dizisi genetik bilgiyi kodlayan yapıdır.
Ökaryotik hücrelerde DNA kromozomlar denilen uzun yapılara örgütlenir.
Tipik hücre bölünmesinden önce, DNA eşlemleme sürecinde kromozamlar eşlenir.
Kromozom I 220 milyon baz çifti (85 mm) ile en uzun insan kromozomudur.

🛑 DNA YAPISI

Storage and Expression of Genetic Information

Lippincott’s Illustrated Reviews: Biochemistry, Fifth Edition

DNA Structure

Figür 29.1
Moleküler biolojinin “özeksel dogması.”

Figure 29.1
The “central dogma” of molecular biology.

Bilginin DNAdan RNAya ve ondan proteine akışına moleküler biolojinin ‘özeksel dogması” denir (Figür 29.1), ve tüm örgenlikler için betimleyicidir (genetik bilgileri için depo olarak RNA taşıyan kimi virüslerin dışlanması ile).

The flow of information from DNA to RNA to protein is termed the “central dogma” of molecular biology (Figure 29.1), and is descriptive of all organisms, with the exception of some viruses that have RNA as the repository of their genetic information.

I. GENEL BAKIŞ
Nükleik asitler genetik bilginin depolanması ve anlatımı için gereklidir. Kimyasal olarak ayrı iki nükleik asit tipi vardır: Deoksiribonükleik asit (DNA) ve ribonükleik asit (RNA). DNA genetik bilginin deposudur ve yalnızca ökaryotik örgenliklerin çekirdeklerindeki kromozomlarda değil, ama bitkilerin mitokondri ve kloroplastlarında da bulunur. Çekirdekten yoksun prokaryotik hücrelerin tek bir kromozomları vardır, ama plasmidler biçiminde kromozomal-olmayan DNA da kapsayabilirler. DNAda bulunan genetik bilgi DNA eşlemesi yoluyla eşlemlenerek yeni hücrelere iletilir. Döllenmiş bir yumurtada kapsanan DNA bir örgenliğin gelişimini yöneten bilgiyi kodlandırır. Bu gelişme milyarlarca hücrenin üretimine götürebilir. Her bir hücre özelleşmiştir ve yalnızca örgenliği sürdürmede rolünü yerine getirmesi için gerekli olan işlevleri anlatabilir. Buna göre, DNA bir hücrenin bölündüğü her keresinde tam eşleme yapabilmekle kalmamalı, ama kapsadığı bilginin seçici olarak anlatılmasını da sağlamalıdır. RNA eşlemlemesi (transcription) genetik bilginin anlatımında ilk evredir. Sonra, iletmen RNAnın nükleotid dizisinde kapsanan kod çevrilir (protein bireşimi), böylece genetik anlatımı tamamlanır.

I. OVERVIEW
Nucleic acids are required for the storage and expression of genetic information. There are two chemically distinct types of nucleic acids: deoxyribonucleic acid (DNA) and ribonucleic acid (RNA). DNA, the repository of genetic information, is present not only in chromosomes in the nucleus of eukaryotic organisms, but also in mitochondria and the chloroplasts of plants. Prokaryotic cells, which lack nuclei, have a single chromosome, but may also contain nonchromosomal DNA in the form of plasmids. The genetic information found in DNA is copied and transmitted to daughter cells through DNA replication. The DNA contained in a fertilized egg encodes the information that directs the development of an organism. This development may involve the production of billions of cells. Each cell is specialized, expressing only those functions that are required for it to perform its role in maintaining the organism. Therefore, DNA must be able to not only replicate precisely each time a cell divides, but also to have the information that it contains be selectively expressed. Transcription (RNA synthesis) is the first stage in the expression of genetic information (see Chapter 30). Next, the code contained in the nucleotide sequence of messenger RNA molecules is translated (protein synthesis), thus completing gene expression.

Figür 29.2
A. 5'→ 3' yönünde yazılı olarak gösterilen nükleotid dizisi ile DNA zinciri. Bir 3' →5'-fosfodiester bağı mavi kutuda gösterilmiş, ve deoksiriboz-fosfat omurgası sarı renkli alandadır.
B. Daha stilize biçimde yazılı DNA zinciri riboz-fosfat omurgayı öne çıkarmaktadır.
C. Nükleotid dizisinin daha yalın bir temsili.
D. En yalın (ve en yaygın) temsilde bazlar için kısaltmalar uylaşımsal 5'→3' yönünde yazılmıştır.

Figure 29.2
A. DNA chain with the nucleotide sequence shown written in the 5'→ 3' direction. A 3' →5'-phosphodiester bond is shown highlighted in the blue box, and the deoxyribose-phosphate backbone is shaded in yellow.
B. The DNA chain written in a more stylized form, emphasizing the ribose–phosphate backbone.
C. A simpler representation of the nucleotide sequence.
D. The simplest (and most common) representation, with the abbreviations for the bases written in the conventional 5'→3' direction.

II. DNA YAPISI
DNA 3'→5'–fosfodiester bağları ile kovalent tarzında bağlanmış bir deoksiribonükleosid monofosfat polimeridir. Tekil-telli (ss: single-stranded) DN kapsayan birkaç virüs dışında, DNA çift-telli (ds: double-stranded) molekül olarak bulunur ve yapısındaki iki tel birbiri çevresine dolanarak bir çifte sarmal oluşturur. Ökaryotik hücrelerde, DNA nükleusta bulunan çeşitli protein tipleri (ortak bir adlandırma ile nükleoprotein olarak bilinirler) ile bağlantı içinde bulunur. Prokaryotlarda ise protein-DNA karmaşası nükleoid olarak bilinen bir membran-bağlantısız bir bölgede bulunur.

II. STRUCTURE OF DNA
DNA is a polymer of deoxyribonucleoside monophosphates covalently linked by 3'→5'–phosphodiester bonds. With the exception of a few viruses that contain single-stranded (ss) DNA, DNA exists as a doublestranded (ds) molecule, in which the two strands wind around each other, forming a double helix. In eukaryotic cells, DNA is found associated with various types of proteins (known collectively as nucleoprotein) present in the nucleus, whereas in prokaryotes, the protein–DNA complex is present in a nonmembrane-bound region known as the nucleoid.

A. 3'→5'-Fosfodiester bağları
Fosfodiester bağları bir nükleotidin deoksipentozunun 3'-hidroksil grubunu bir fosfat grubu yoluyla bitişik nükleotidin deoksipentozunun 5'-hidroksil grubu ile birleştirir (Figür 29.2). Sonuçta ortaya çıkan uzun, dalsız zincir kutupsallık gösterir ve başka nükleotidlere bağlanmış olmayan bir 5'-uç (serbest fosfatlı) ve bir de 3'-uç (serbest hidroksilli) taşır. Ortaya çıkan deoksiriboz-fosfat omurgası boyunca yerleşen bazlar uylaşımsal olarak her zaman zincirin 5'-ucundan 3'-ucuna doğru dizili olarak yazılır. Örneğin Figür 29.2'de gösterilen DNAdaki bazlar dizisi "thimin, adenin, sitozin, guanin" olarak okunur (5'-TACG-3'). Nükleotidler (DNA ya da RNAdaki) arasındaki fosfodiester bağlantılar kimyasallar tarafından hidrolitik olarak yarılabilir, ya da bir nükleazlar ailesi tarafından enzimatik olarak hidrolize edilebilir: DNA için deoksiribonükleazlar ve RNA için ribonükleazlar. [Not: Yalnızca RNA alkali tarafından yarılır.]

A. 3'→5'-Phosphodiester bonds
Phosphodiester bonds join the 3'-hydroxyl group of the deoxypentose of one nucleotide to the 5'-hydroxyl group of the deoxypentose of an adjacent nucleotide through a phosphate group (Figure 29.2). The resulting long, unbranched chain has polarity, with both a 5'-end (the end with the free phosphate) and a 3'-end (the end with the free hydroxyl) that are not attached to other nucleotides. The bases located along the resulting deoxyribose–phosphate backbone are, by convention, always written in sequence from the 5'-end of the chain to the 3'-end. For example, the sequence of bases in the DNA shown in Figure 29.2 is read “thymine, adenine, cytosine, guanine” (5'-TACG-3'). Phosphodiester linkages between nucleotides (in DNA or RNA) can be cleaved hydrolytically by chemicals, or hydrolyzed enzymatically by a family of nucleases: deoxyribonucleases for DNA and ribonucleases for RNA. [Note: Only RNA is cleaved by alkali.]

Figür 29.3
DNA çifte sarmalı ve kimi önemli yapısal özellikleri.

Figure 29.3
DNA double helix, illustrating some
of its major structural features.

B. Çifte sarmal
Çifte sarmalda iki zincir simetri ekseni denilen ortak bir eksen çevresinde sarımlanır. Zincirler antiparalel bir tarzda eşlenir ve buna göre bir telin 5'-ucu ötekin telin 3'-teli ile eşlenir (Figür 29.3). DNA sarmalında her bir zincirin hidrofilik deoksiriboz-fosfat omurgası molekülün dışında iken, hidrofobik bazlar içeride yığılmıştır. Bütününde yapı bükülmüş bir merdiveni andırır. Sarmaldaki iki tel arasındaki uzaysal ilişki bir büyük (geniş) ve bir de küçük (dar) oluk yaratır. Bu oluklar düzenleyici proteinlerin DNZ zinciri boyunca özgül tanıma dizilerine bağlanması için giriş sağlar. Belli anti-kanser ilaçları, örneğin daktinomisin (aktinomisin D), sitotoksik etkilerini DNA çifte sarmalarının dar oluğuna girerek ve böylece DNA ve RNA bireşimine engel olarak uygular.

B. Double helix
In the double helix, the two chains are coiled around a common axis called the axis of symmetry. The chains are paired in an antiparallel manner, that is, the 5'-end of one strand is paired with the 3'-end of the other strand (Figure 29.3). In the DNA helix, the hydrophilic deoxyribose–phosphate backbone of each chain is on the outside of the molecule, whereas the hydrophobic bases are stacked inside. The overall structure resembles a twisted ladder. The spatial relationship between the two strands in the helix creates a major (wide) groove and a minor (narrow) groove. These grooves provide access for the binding of regulatory proteins to their specific recognition sequences along the DNA chain. Certain anticancer drugs, such as dactinomycin (actinomycin D), exert their cytotoxic effect by intercalating into the narrow groove of the DNA double helix, thus interfering with DNA and RNA synthesis.

Figür 29.4
İki tümleyici DNA dizisi.

Figure 29.4
Two complementary DNA
sequences.

1. Baz eşlenmesi: Bir DNA telinin bazları ikinci telin bazları ile eşlenir, öyle bir yolda ki bir adenin her zaman bir thimin ve bir sitozin her zaman bir guanin ile eşlenmir. [Not: Baz çiftleri sarmalın eksenine diktir (bkz. Figür 29.3).] Buna göre, DNA çifte sarmalının bir polinükleotid zinciri her zaman ötekinin bileşenidir. Bir zincirdeki bazlar dizisi verildiğinde, tümleyici zincirdeki bazlar dizisi belirlenebilir (Figür 29.4). [Not: DNAdaki özgül baz eşlenmesi Chargaff Kuralına götürür: Herhangi bir dsDNA örneğinde, adenin miktarı thimin miktarına, guanin miktarı sitozin miktarına eşittir, ve total pürin miktarı total pirimidin miktarına eşittir.] Baz çiftleri hidrojen bağları ile birarada tutulur: A ve T arasında iki ve G ve C arasında üç (Figür 29.5). Bu hidrojen bağları, artı yığılı bazlar arasındaki hidrofobik etkileşimler, çifte sarmalın yapısını kararlı kılar.

1. Base pairing: The bases of one strand of DNA are paired with the bases of the second strand, so that an adenine is always paired with a thymine and a cytosine is always paired with a guanine. [Note: The base pairs are perpendicular to the axis of the helix (see Figure 29.3).] Therefore, one polynucleotide chain of the DNA double helix is always the complement of the other. Given the sequence of bases on one chain, the sequence of bases on the complementary chain can be determined (Figure 29.4). [Note: The specific base pairing in DNA leads to the Chargaff Rule: In any sample of dsDNA, the amount of adenine equals the amount of thymine, the amount of guanine equals the amount of cytosine, and the total amount of purines equals the total amount of pyrimidines.] The base pairs are held together by hydrogen bonds: two between A and T and three between G and C (Figure 29.5). These hydrogen bonds, plus the hydrophobic interactions between the stacked bases, stabilize the structure of the double helix.

Figür 29.5
Tümleyici bazlar arasındaki hidrojen bağları

Figure 29.5
Hydrogen bonds between
complementary bases.

Figür 29.6
Değişik nükleotid bileşimleri olan DNA moleküllerinin erime sıcaklıkları. (260 nm dalgaboyu ile, tekil-telli DNAnın göreli olarak çift-telli DNAdan daha yüksek bir soğrulma oranı vardır.)

Figure 29.6
Melting temperatures (Tm) of DNA
molecules with different nucleotide
compositions. (At a wavelength of
260 nm, single-stranded DNA has
a higher relative absorbance than
does double-stranded DNA.)

2. Çifte sarmaldaki iki DNA telinin ayrılması: Çifte sarmalın iki teli eşlenmiş bazlar arasındaki hidrojen bağları bozulunca ayrılır. Bozulma eğer DNA çözeltisinin pHsı değiştirilir ve bu nedenle nükleotid bazlar ionlaşırsa, ya da eğer çözelti ısıtılırsa olabilir. [Not: Fosfodiester bağları bu işlem nedeniyle kopmaz.] DNA ısıtıldığı zaman, sarmal yapının yarısının yitirildiği sıcaklık derecesi ergime sıcaklığı (Tm: melting temperature) olarak tanımlanır. DNAdaki sarmal yapının yitişi (ki buna denaturasion denir) 260 nmde soğrulması ölçülerek gözlenebilir. [Not: ssDNAnın bu dalgaboyunda göreli olarak dsDNAdan daha yüksek bir soğrulma oranı vardır.] G ve C arasında üç ama A ve T arasında yalnızca iki hidrojen bağı olduğu için, daha yüksek A ve T yoğunlukları kapsayan DNA G- ve C-varsıl DNAdan daha düşük bir derecede denaturalize olur (Figür 29.6). Uygun koşullar altında, tümleyici DNA telleri renaturasion (ya da reannealing) denilen süreç yoluyla çifte sarmalı yeniden oluşturabilir.

2. Separation of the two DNA strands in the double helix: The two strands of the double helix separate when hydrogen bonds between the paired bases are disrupted. Disruption can occur in the laboratory if the pH of the DNA solution is altered so that the nucleotide bases ionize, or if the solution is heated. [Note: Phosphodiester bonds are not broken by such treatment.] When DNA is heated, the temperature at which one half of the helical structure is lost is defined as the melting temperature (Tm). The loss of helical structure in DNA, called denaturation, can be monitored by measuring its absorbance at 260 nm. [Note: ssDNA has a higher relative absorbance at this wavelength than does dsDNA.] Because there are three hydrogen bonds between G and C but only two between A and T, DNA that contains high concentrations of A and T denatures at a lower temperature than G- and C-rich DNA (Figure 29.6). Under appropriate conditions, complementary DNA strands can reform the double helix by the process called renaturation (or reannealing).

Figür 29.7
B-DNA ve Z-DNA yapıları.

Figure 29.7
Structures of B-DNA and Z-DNA.

3. Çifte sarmalın yapısal biçimleri: DNAnın üç yapısal biçimi vardır: Watson ve Crick tarafından 1953'te betimlenen B biçimi, A biçimi, ve Z biçimi. B biçimi sarmalın her 360° dönüşü için on artık ile, ve baz düzlemlerinin sarmal eksenine dikey olması ile, sağa-dönen sarmaldır. Kromozomal DNAnın birincil olarak B-DNAdan oluştuğu düşünülür (Figür 29.7 B-DNAnın uzay-dolduran bir modelini örneklendirir). A biçimi B biçiminin ılımlı olarak dehidrate edilmesi ile üretilir. O da sağa-dönen sarmaldır, ama her dönüş için 11 baz çifti vardır, ve baz çiftlerinin düzlemleri sarmal eksenine dikeyden 20° uzağa eğiktir. DNA—RNA hibridlerde ya da RNA—RNA çift-telli bölgelerde bulunan uygunluk büyük olasılıkla A biçimine çok yakındır. Z-DNA sola-dönen sarmaldır ve her dönüşte 12 kadar baz çifti kapsar (bkz. Figür 29.7). [Not: Deoksiriboz “zigzag yapar“ ve “Z”-DNA adı buradan gelir.] Z-DNA kesimler DNAnın değişimli pürin ve pyrimidin dizilerinin olduğu bölgelerinde doğallıkla ortaya çıkar, örneğin poli GC. DNAnın B ve Z sarmal biçimleri arasında geçişler gen anlatımının düzenlemesinde rol oynuyor olabilir.

3. Structural forms of the double helix: There are three major structural forms of DNA: the B form, described by Watson and Crick in 1953, the A form, and the Z form. The B form is a right-handed helix with ten residues per 360° turn of the helix, and with the planes of the bases perpendicular to the helical axis. Chromosomal DNA is thought to consist primarily of B-DNA (Figure 29.7 illustrates a space-filling model of B-DNA). The A form is produced by moderately dehydrating the B form. It is also a right-handed helix, but there are 11 base pairs per turn, and the planes of the base pairs are tilted 20° away from the perpendicular to the helical axis. The conformation found in DNA–RNA hybrids or RNA–RNA double-stranded regions is probably very close to the A form. Z-DNA is a left-handed helix that contains about 12 base pairs per turn (see Figure 29.7). [Note: The deoxyribose–phosphate backbone “zigzags,” hence, the name “Z”-DNA.] Stretches of Z-DNA can occur naturally in regions of DNA that have a sequence of alternating purines and pyrimidines, for example, poly GC. Transitions between the B and Z helical forms of DNA may play a role in regulating gene expression.

C. Doğrusal ve dairesel DNA molekülleri
Bir ökaryotun çekirdeğindeki her bir kromozom tek bir uzun, doğrusal dsDNA molekülü kapsar ve bu kromatin oluşturmak üzere proteinler karışımından (histon ve histon-olmayan) oluşan bir karmaşaya bağlıdır. Ökaryotlar, bitki kloroplastları gibi, mitokondrilerinde kapalı, dairesel DNA molekülleri kapsar. Prokaryotik bir örgenlik tipik olarak tekil, çift-telli, süper-büklümlü, dairesel bir kromozom kapsar. Her bir prokaryotik kromozom DNAyı bir nükleoid oluşturmak üzere yoğunlaştırabilen histon-olmayan proteinler ile birliktedir. Ek olarak, bakteri türlerinin çoğu da plasmidler denilen küçük, dairesel, ektra-kromozomal DNA molekülleri kapsar. Plasmid DNA genetik bilgi taşır, ve kromozomal bölünme ile senkronize olabilen ya da olmayabilen eşlemlemeye uğrar.

C. Linear and circular DNA molecules
Each chromosome in the nucleus of a eukaryote contains one long, linear molecule of dsDNA, which is bound to a complex mixture of proteins (histone and non-histone, see p. 409) to form chromatin. Eukaryotes have closed, circular DNA molecules in their mitochondria, as do plant chloroplasts. A prokaryotic organism typically contains a single, double-stranded, supercoiled, circular chromosome. Each prokaryotic chromosome is associated with non-histone proteins that can condense the DNA to form a nucleoid. In addition, most species of bacteria also contain small, circular, extrachromosomal DNA molecules called plasmids. Plasmid DNA carries genetic information, and undergoes replication that may or may not be synchronized to chromosomal division.

🛑 EVRİM

EVRİM

Evrimin ereği homo sapienstir.

DARWIN’İN KURAMI

Darwin’e yüklenen “doğal seçme” düzeneği evrim sürecinin ikinci yarısının bir bölümünü ilgilendirir; birinci yarı genetik değişim ya da mutasyondur.
Darwinizm ya da neo-Darwinizm ‘doğal seçme’ sürecini aşağı yukarı ‘yaratıcı’ bir güç gibi birşey ile donatmayı ister.
Darwin’in kuramında doğal seçme sonraki kuşak için uygun bireyleri ayıklamayı ilgilendiren bir düzenektir ve yeni karakterler ya da değişimler ile bir ilgisi yoktur.
Darwin’in gününde kalıtsal değişimlerin ortaya çıkış düzeneği bilinmiyordu ve Darwin bu nedenle doğal seçmeyi evrimin birincil gücü olarak görerek kalıtsal değişimlerin nedeni ile pek ilgilenmedi.

“Around 1910, it was often said that “natural selection may explain the survival of the fittest, but it cannot explain the arrival of the fittest”.” (de Vries 1912 , p. 827).

Darwin’in kuramına göre:

Doğal kümeler sık sık doğal seçme altına düşebilecek fenotipik değişimler kapsar.
Fenotipik değişim kalıtsal ve süreklidir (gerçekte genotipiktir).
Darwin fenotipik değişimin nedenini bilmiyordu ve kalıtsal değişim olgusunu örgenlerin kullanımı ya da kullanılmaması, iklim değişiklikleri ve şans etmenleri ile açıklamaya çalıştı.
Doğal seçme süreci aşamalı olarak yer alır ve daha az gelişmiş yaşam biçimlerinin yitmesine götürür.
Doğal seçmenin sonuçlarının birikimi küme içinde aşamalı olarak morfolojik ve fizyolojik karakterlerdeki ayrımları arttırır ve sonunda yeni türler, cinsler, aileler vb. yaratır.
Darwin tüm dirimli varlıkların tek bir ön-örgenlikten türediği düşüncesini de kabul etti.
Yeryüzünün ayrı bölgelerinde görünen benzer örgenlikler daha sonra yer alan göçler yoluyla açıklanabilir.
Ayrı zamanlardan gelen paleontolojik verilerdeki süreksizlik evrimin süreksizliğini değil, fosil kayıtlarının eksikliğini gösterir.

DARWIN’İN KURAMININ ELEŞTİRİSİ

Darwin’in doğal seçme kuramının coşkulu bir kabul görmesine karşın, Herbert Spencer ve Ernst Heckel gibi kimi düşünürler kazanılmış karakterlerin kalıtımını da evrim sürecinin özsel bileşeni olarak gördüler.
19’uncu yüzyıl sonlarında, evrimde kalıtımın rolü konusunda ciddi bir açıklama getiremediği için Darwin’in kuramı önemli ölçüde gözden düştü.
Lamarck’ın kuramı 1920’lere dek önemli bir almaşık olarak görülmeyi sürdürdü.
Mendel’in 1866’da yayımladığı genetik kuramı zamanın biologları tarafından anlaşılmadı.
1950’lerde bakterinin (Eschercia coli) ilaç direncinin ilaçlar uygulanmadan önce uyarlanım-öncesi mutasyonlar yoluyla evrimlendiği gösterildi.

Pangenesis

Darwin’in kalıtımı açıklamak için kullandığı ve ebeveynlerin tüm örgenliklerin kalıtıma katıldığını kabul eden eski bir hipotez. 1900’lerin başında Mendel’in kalıtım kuramının de Vries ve başkaları tarafından yeniden keşfi ile Darwinֹ’in hipotezi unutuldu.

Karışımlı kalıtım

Yine Darwin tarafından kullanılan bu 19’uncu yüzyıl hipotezine göre, çocuklar ebeveynlerin özelliklerini ebeveyn ortalamasına göre kalıt alır.

🛑 KARBOHİDRAT

Şekerler karbonil gruplarının (kavuniçi) konumuna, karbon iskeletlerinin uzunluğuna, ve parçalarının asimetrik karbonlar çevresinde uzaysal olarak düzenlenme yoluna göe değişirler. (L)

Karbohidratlar (sulu karbonlar) Yeryüzünde en bol bulunan biomoleküllerdir.
Her yıl fotosentez 100 milyar metrik ton CO₂ ve H₂O kütlesini selüloza ve başka bitki ürünlerine dönüştürür.
Karbohidratların oksidasyonu fotosentez yapmayan hücrelerin çoğunda birincil enerji kaynağıdır.
Karbohidrat polimerler (glikanlar) bakteri ve bitkilerin hücre duvarlarında ve hayvanların bağ dokularında yapısal ve koruyucu öğeler olarak hizmet eder.
Başka karbohidrat polimerler iskelet eklemlerine kayganlık verir.

Birçok karbohidrat (CH₂O)_n yapısındadır; başkaları azot, fosfat ya da kükürt de kapsar.
Karbohidratların başlıca üç sınıfı monosakkaridler, oligosakkaridler ve polisakkaridlerdir.
Sakkarid sözcüğü Yunanca ‘şeker’ anlamına gelen ‘sakkharon’ sözcüğünden türemiştir.
Monosakkaridler (yalın şekerler) tek bir polihidroksi aldehid ya da keton birimden oluşur.
Doğada en bol bulunan monosakkarid altı-karbonlu şeker D-glukozdur (dekstrot).
Dört ya da daha fazla karbonlu monosakkaridler döngülü yapıda olmaya yatkındır.

Linear and ring forms of glucose.

Examples of disaccharide synthesis.

Gliseraldehid molekülünün iki enantiomerini temsil etmenin iki yolu. Enantiomerler birbirinin ayna imgesidir. Top-ve-çubuk modelleri moleküllerin edimsel betilenimini gösterir.

🛑 MONOMER, POLİMER, MAKROMOLEKÜL

Monomer, polimer, makromolekül

Makromoleküller kovalent bağlar ile bağlı monomerlerden yapılı polimerlerdir.
Büyük karbohidratlar, proteinler ve çekirdek asitleri polimerler olarak adlandırılır.
Tüm polimerler 40-50 kadar ortak monomerden oluşur (proteinler 20 amino asitten oluşur).

Polimerlerin sentezi ve parçalanması

Polimerlerin yapılış ve çözülüş düzenekleri temel olarak tüm hücrelerde aynıdır.
Bu süreçler enzimler tarafından kolaylaştırılır.
Dehidratasyon (susuzlaştırma) iki molekülü bir su molekülünün yitirilmesi yoluyla kovalent bağ ile bağlayan kimyasal tepkimedir (polimerizasyon).
Kovalent bağ oluşurken bir monomer bir hidroksil grup (—OH) ve öteki monomer bir hidrojen (—H) verir.
Polimerler hidrolisis (su+parçalama) ile parçalanır.
Monomerler arasındaki bağ bir su molekülünün eklenmesi ile koparılır (suyun hidrojeni bir monomere ve suyun hidroksili öteki monomere bağlanır.)
Polimerler sindirim sürecinde enzimlerin etkisi ile parçalanarak kan dolaşımına alınır.

📹 Hydrolysis and Dehydration Synthesis / RicochetScience (VİDEO)

📹 Hydrolysis and Dehydration Synthesis / RicochetScience (LINK)

QUICK AND EASY Overview of hydrolysis and dehydration synthesis.

🛑 NÜKLEOTİD DİZİLERİ

NÜKLEOTİD DİZİLERİ

DNA Nükleotidleri.

Tüm dirimli örgenliklerin (kimi viruslar dışında) kalıtımsal bilgisi deoksiribonükleik asit (DNA) tarafından taşınır.
DNA sarmalının her bir zinciri dört tür nükleotidden oluşan polinükleotid yapısındadır (iki pürin: Adenin (A) ve Guanin (G); ve iki pirimidin: Thymin (T) ve Sitozin (C).
DNAnın iki zinciri nükleotidler arasındaki hidrojen bağları ile biraraya birleşir.
Bir pürin her zaman bir pirimidin ile iki hidrojen bağı (zayıf bağ) yoluyla bağlanır (A:T).
Guanin sitozin ile üç hidrojen bağı (güçlü bağ) yoluyla bağlanır (G:C).
DNA dizisinde her bir nükleotid bir pentoz şeker (deoksiriboz), bir fosfat grubu ve bir pürin ya da pirimidin baz kapsar.
DNA molekülünün omurgası birbirine kovalent bağ ile bağlı şeker ve fosfat bölümlerinden oluşur (bu ikisi asimetrik 5'—3' fosfodiester bağları ile arka arkaya bağlıdır).
Buna göre, DNA molekülü kutupludur ve bir uçta son nükleotidin 5' karbonu üzerinde bir forforil kökü (—P), ve öteki son nükleotidin 3' karbonu üzerinde bir hidroksil (—OH) bulunur.
Fosfodiester bağların yönü molekülün karakterini belirler: 5'—G—C—A—A—T—3' dizisi 3'—G—C—A—A—T—5' dizisinden ayrıdır.
Uylaşımsal olarak, 5' dizisi yukarıya doğru ve 3' dizisi aşağıya doğru olarak belirtilir.
DNAnın çifte sarmal biçimi anti-paralel iki tel kapsar.
Ağır tel ağır nükleotidler olan A ve G pürinlerinin %50’den çoğunu kapsayan teldir.
Hafif tel hafif nükleotidler olan C ve T pyrimidinlerinin %50’den çoğunu kapsayan teldir.

RNA ve DNA ayrımı.

Ribonükleik asit (RNA) ya tek ya da çift-telli bir moleküldür.
RNAyı DNAdan ayırdeden etmen omurgada şeker bölümü olarak deoksiriboz yerine riboz, ve nükleotid thymin (T) yerine urasil (U) kullanmasıdır (A, C, G, T ve U ölçün nükleotidlerdir).
Kimi işlevsel RNA molekülleri, özellikle tRNAlar ölçün olmayan nükleotidler kapsar (bunlar ölçün nükleotidlerin kimyasal değişkileri yoluyla RNAnın eşlenmesinden sonra oluşur).
RNAda G:C ve A:U tümleyici baz çiftlerdir ve G:U çifti de kararlıdır.
Çift telli nükleik asidin boyu baz çiftlerinin sayısı ile ölçülür.
Tek telli nükleik asidin boyu nükleotidlerin sayısı ile ölçülür (kilobaz: Kb; megabaz: Mb).

🛑 PEPTİD VE PROTEİN

📂

A representation of the 3D structure of the protein myoglobin showing turquoise α-helices. This protein was the first to have its structure solved by X-ray crystallography. Toward the right-center among the coils, a prosthetic group called a heme group (shown in gray) with a bound oxygen molecule (red). (W)

Peptidler ve proteinler amino asit zincirleridir.
Polipeptidler sayıları iki ya da üç bine kadar varan bağlı amino asit artığından oluşur.
İki amino asit bir peptid bağ ile bağlanarak dipeptid oluşturabilir.
Böyle bir kovalent bağ bir amino asidin α-karboksil grubundan ve bir başkasının α-amino grubundan su öğesinin uzaklaştırılması (dehidratasyon) ile oluşur.

Protein sözcüğü Yunanca “protos/birinci,” “proteios/birincil” sözcüğünden gelir.
Protein hücrelerin çoğunun kuru ağırlığının %50’den çoğunu oluşturur.
Proteinler dirimli varlığın aşağı yukarı her dinamik işlevine katılır.

Protein işlevlerine genel bir bakış

Amino asitler burada yan zincirlerinin (R grupları) özelliklerine göre kümelendirildi (tümü de hücrede pH 7,2 iken iyonik biçimlerine göre alınan amino asitler L enantiomerlerdir.)

Protein Yapısının Düzeyleri

Birincil Yapı
Doğrusal amino asitler zinciri

İkincil Yapı
Polipeptid omurganın atomları arasındaki hidrojen bağları tarafından sağlamlaştırılan bölgeler.

Üçüncül Yapı
Yan zincirler arasındaki etkileşimler tarafından sağlamlaştırılan üç-boyutlu şekil.

Dördüncül Yapı
İki ya da daha çok polipeptidin birleşmesi.

Yoğunlaşma yoluyla bir peptid bağın oluşumu. Bir amino asidin (R2 grubu ile) α-amino grubu bir başka amino asidin (R1 grubu ile) hidroksil grubunun yerine geçecek bir nükleofil olarak davranarak bir peptid bağ oluşturur (açık kırmızı gölgeli). Amino gruplar iyi nükleofillerdir (bir kimyasal bağ oluşturmak için bir elektron çifti verirler), ama hidroksil grup yerini kolay bırakmaz. Fizyolojik pH'da burada gösterilen tepkime yeterince güçlü değildir.

Düzlem peptid grubu. (a) Her bir peptid bağ rezonanstan ötürü çifte-bağ karakterini taşır ve dönme yapamaz. Bir peptid bağdaki N atomunun sık sık bölümsel pozitif yük ile temsil edilmesine karşın, bağ yörüngelerinin ve quantum mekaniğinin dikkatli bir irdelemesi N'nin yüksüz ya da hafif negatif yüklü olduğunu gösterir. (b) Bir polipeptid zincirde dizisel α karbonları üç bağ ayırır. Sırasıyla ϕ ve ψ ile belirtilen dihedral (düzlemler arası) açılar tarafından gösterilen N—Cα ve Cα—C bağları dönebilir. Peptid C—N bağı dönme yapamaz. Omurgadaki başka tekli bağlar da R gruplarının büyüklük ve yüklerine bağlı olarak dönüşlerinde engellenebilir. (c) ψ açısını tanımlayan atomlar ve düzlemler. (d) Uylaşımsal olarak, birinci ve dördüncü atomlar birbirinden en uzakta olduğu ve peptid tam genleştiği zaman, ϕ ve ψ 180 derecedir (ya da -180°). İki yönden birinde dönmekte olan bağa bakan gözlemci dördüncü birinciye göre saat yönünün tersinde dönerken ϕ ve ψ açılarının arttığını görecektir. Bir proteinde burada gösterilen kimi betilenimler (örneğin 0°) atomların sterik çakışması tarafından yasaklanır. (b), (c) ve (d) için, atomları temsil eden toplar bu ölçek için van der Waals yarıçaplarından daha küçüktür.

🛑 PROTEİN

Amino asidin genel yapısı

Bu yapı α-amino asitlerden biri (prolin, döngülü bir amino asit) dışında tümüne ortaktır. Karbona bağlı olan R grubu ya da yan zincir her amino asitte ayrıdır.

Proteinler kovalent bağ ile bağlı amino asit polimerleridir.
Glysin dışında tüm ortak ya da ölçün amino asitlerde α-karbon dört ayrı gruba bağlıdır: Bir karboxil grubu (—COOH), bir amino grubu (—NH₂), bir R grubu ve bir H atomu (glysinde R grubu bir başka H atomudur).
“Amino asit” terimi α-amino karboksilik asit için kısaltmadır.
Amino asitlerde kapsanan başlıca elementler C, H, O ve N’dir.
Doğal olarak oluşan 500 kadar amino asit vardır.
Genetik kodda yalnızca 20 amino asit bulunur.
Bu grupta, 1808’de “asparagine” keşfedilen ilk amino asit ve 1938’de “threonine” keşfedilen son amino asit oldu.
Sınıflandırma: başlıca alfa- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) ya da delta- (δ-) amino asitler olarak yapılır (başka ölçütlere göre de sınıflandırmalar vardır).
Amino asitler bedende proteinler olarak sudan sonra ikinci büyük kütleyi oluşturur.
Amino asitler sinir iletiminde ve biosentezde de işlev görür.
Amino asitler peptid grupları oluşturarak proteinleri üretir.
Peptid bağ bir amino asidin amino grubu ile bir başkasının karboksil grubu arasında oluşur.
Kısa polimer zincirlerine peptidler, uzun zincirlere polipeptidler ya da proteinler denir.
Bu zincirler lineer ya da dalsızdır.

Amino Acids

Biochemistry (Lippincott's Illustrated Review) 5th Edition

Figür 1.1
Amino asitlerin yapısal özellikleri (tam protonlu biçimlerinde).

Doğada 300’den fazla amino asit türünün olmasına karşın, yalnızca yirmi 20 amino asit DNA tarafından kodlanır ve memeli proteinlerinin bileşenleri olarak bulunur.
Her bir (prolin dışında) α-karbon atomuna bağlı olarak bir karboksil grubu, bir amino grubu ve özel bir yan zincir ("H-grubu) kapsar.
Fizyolojik pHda (= 7,4) karboksil grubu ayrılarak negatif yüklü karboksilat ionunu (—COOO^-) oluşturur, ve amino grubu protonlanır (—NH₃⁺).
Proteinlerde, bu karboksil ve peptid gruplarının hemen hemen tümü peptid bağ ile bağlıdır ve kimyasal tepkimeye girmez (hidrojen bağ oluşumu dışında).
Böylece, bir amino asidin bir proteinde oynadığı rolü en sonunda yan zincirlerin yapısı belirler.
Bu nedenle amino asitleri yan zincirlerinin özelliklerine göre, yani non-polar nonpolar (elektronların dengeli bir dağılımı) ya da polar (elektronların dengesiz bir dağılımı ile asidik ya da bazik) olmalarına göre sınıflandırmak uygundur (Figürler 1.2 ve 1.3).

I. GENEL BAKIŞ
Proteinler dirimli dizgelerde en büyük bolluk ve işlevsel türlülüğü gösteren moleküllerdir. Aşağı yukarı her yaşam süreci bu moleküller sınıfına bağımlıdır. Örneğin, enzimler ve polipeptid hormonlar bedendeki metobolizmayı yönetir ve düzenlerken, kasılabilir proteinler kaslarda devime olanak sağlarlar. Kemikte, protein kollajen pekiştirilmiş çimentodaki çelik kablolar gibi davranarak kalsiyum fosfat kristallerinin çökelmesi için bir çerçeve oluşturur. Kan akımında, hemoglobin ve plazma albumini gibi proteinler yaşam için özsel olan molekülleri ileri geri taşırken, immunoglobulinler bulaşıcı bakteri ve virüslere karşı savaşır. Kısaca, proteinler inanılmaz bir işlevler türlülüğü sergiler, ve gene de tümü de lineer amino asit polimerler olma gibi ortak bir yapısal özelliği paylaşır. Bu bölüm amino asitlerin özelliklerini betimler.

I. OVERVIEW
Proteins are the most abundant and functionally diverse molecules in living systems. Virtually every life process depends on this class of molecules. For example, enzymes and polypeptide hormones direct and regulate metabolism in the body, whereas contractile proteins in muscle permit movement. In bone, the protein collagen forms a framework for the deposition of calcium phosphate crystals, acting like the steel cables in reinforced concrete. In the bloodstream, proteins, such as hemoglobin and plasma albumin, shuttle molecules essential to life, whereas immunoglobulins fight infectious bacteria and viruses. In short, proteins display an incredible diversity of functions, yet all share the common structural feature of being linear polymers of amino acids. This chapter describes the properties of amino acids.

II. AMİNO ASİTLERİN YAPISI
Doğada 300’den fazla değişik amino asidin betimlenmiş olmasına karşın, yalnızca 20’si memeli proteinlerinin ortak bileşenleri olarak bulunur. [Not: Bunlar hücredeki genetik gereç olan DNA tarafından kodlanan biricik amino asitlerdir.] Her amino asit (ikincil bir amino grubu olan prolin dışında) α-karbon atomuna bağlı olarak bir karboksil grup, bir birincil amino grup ve ayrı bir yan zincir ("R-grubu") taşır (Figür 1.1A). Fizyolojik pHda (yaklaşık olarak pH 7,4), karboksil grup ayrılarak negatif yüklü bir karboksilat ionu (—COO^-) oluşturur, ve amino grubu protonlanır (—NH₃⁺). Proteinlerde, bu karboksil ve amino grupların hemen hemen tümü peptid bağlar yoluyla bileşir, ve gene olarak hidrojen bağ oluşumu için olmanın dışında kimyasal tepkime için uygun değildir (Figür 1.1B). Böylece, bir amino asidin bir proteinde oynadığı rolü belirleyen en sonunda yan zincirlerin doğasıdır. Buna göre amino asitleri yan zincirlerinin özelliklerine göre, eş deyişle non-polar (elektronların eşit bir dağılımı) ya da polar (elektronların eşitsiz bir dağılımı, örneğin asitler ve bazlar gibi; Figürler 1.2 ve 1.3) sınıflandırmak yararlıdır.

II. STRUCTURE OF THE AMINO ACIDS
Although more than 300 different amino acids have been described in nature, only 20 are commonly found as constituents of mammalian proteins. [Note: These are the only amino acids that are coded for by DNA, the genetic material in the cell.] Each amino acid (except for proline, which has a secondary amino group) has a carboxyl group, a primary amino group, and a distinctive side chain (“R-group”) bonded to the α-carbon atom (Figure 1.1A). At physiologic pH (approximately pH 7.4), the carboxyl group is dissociated, forming the negatively charged carboxylate ion (—COO^-), and the amino group is protonated (—NH₃⁺). In proteins, almost all of these carboxyl and amino groups are combined through peptide linkage and, in general, are not available for chemical reaction except for hydrogen bond formation (Figure 1.1B). Thus, it is the nature of the side chains that ultimately dictates the role an amino acid plays in a protein. It is, therefore, useful to classify the amino acids according to the properties of their side chains, that is, whether they are nonpolar (have an even distribution of electrons) or polar (have an uneven distribution of electrons, such as acids and bases; Figures 1.2 and 1.3).

Figür 1.2
Proteinlerde ortak olarak bulunan yirmi amino asidin yan zincirlerinin asidik pHda yük ve kutupsallığına göre sınıflandırması (Figür 1.3'te sürüyor). Her bir amino asit tam protonlanmış biçiminde gösterilmiştir ve ayrılabilir hidrojen ionları kırmızı ile temsil edilir. Non-polar amino asitlerin α-karboksil ve α-amino grupları için pK değerleri glysin için gösterilen değerlere benzerdir.

Figure 1.2
Classification of the 20 amino acids commonly found in proteins, according to the charge and polarity of their side chains at acidic pH is shown here and continues in Figure 1.3. Each amino acid is shown in its fully protonated form, with dissociable hydrogen ions represented in red print. The pK values for the α-carboxyl and α-amino groups of the nonpolar amino acids are similar to those shown for glycine. (Continued in Figure 1.3.)

Figür 1.3
Proteinlerde ortak olarak bulunan 20 amino asidin asidik pHda yan zincirlerinin yük ve kutupsallığına göre sınıflandırması (Figür 1.2'den sürüyor).

Figure 1.3
Classification of the 20 amino acids commonly found in proteins, according to the charge and polarity of their side chains at acidic pH (continued from Figure 1.2)

A. Non-polar yan zincirli amino asitler
Bu amino asitlerden her birinin proton kazanmayan ya da yitirmeyen ya da hidrojen ya da ionik bağlara katılmayan bir non-polar yan zinciri vardır (Figür 1.2). Bu amino asitlerin yan zincirleri "yağlı" ya da lipid-benzeri olarak düşünülebilir ve bu özellik hidrofobik tepkimelere götürür.

1. Non-polar amino asitlerin konumu: Sulu çözeltilerde — bir polar çevre — bulunan proteinlerde non-polar amino asitlerin yan zincirleri proteinin iç bölgesinde birarada toplanma eğilimindedir (Figür 1.4). Hidrofobik etki olarak bilinen bu fenomen sulu bir çevrede biraraya toplanan yağ damlacıkları gibi davranan non-polar R-gruplarının hidrofobik özelliğine bağlıdır. Non-polar R-gruplar böylece katlanmış proteinin iç bölgesini doldurur ve ona üç-boyutlu şeklini vermede yardımcı olur. Ama örneğin bir membran gibi hidrofobik bir çevrede yerleşmiş olan pnoteinler için non-polar R-gruplar proteinin dış yüzeyinde toplandığı ve lipid çevre ile etkileşim içinde olduğu bulunur (bkz. Figür 1.4). Bu hidrofobik etkileşimler protein yapıyı kararlı kılmada önemlidir.

2. Prolin: Prolin yan zincirinin ve α-amino grubunun beş üyeli katı bir halka yapı oluşturmada başka amino asitlerden ayrılır (Figür 1.5). O zaman prolin birincil değil ama ikincil bir amino grubu kapsar. Prolinden sık sık imino asit olarak söz edilir. Prolinin benzersiz geometrisi kolajenin fibril yapısının oluşumuna katkıda bulunur, ve sık sık globüler proteinlerde bulunan α-sarmalları kesintiye uğratır.

A. Amino acids with nonpolar side chains
Each of these amino acids has a nonpolar side chain that does not gain or lose protons or participate in hydrogen or ionic bonds (Figure 1.2). The side chains of these amino acids can be thought of as “oily” or lipid-like, a property that promotes hydrophobic interactions (see Figure 2.10, p. 19).

1. Location of nonpolar amino acids in proteins: In proteins found in aqueous solutions––a polar environment––the side chains of the nonpolar amino acids tend to cluster together in the interior of the protein (Figure 1.4). This phenomenon, known as the hydrophobic effect, is the result of the hydrophobicity of the nonpolar R-groups, which act much like droplets of oil that coalesce in an aqueous environment. The nonpolar R-groups thus fill up the interior of the folded protein and help give it its three-dimensional shape. However, for proteins that are located in a hydrophobic environment, such as a membrane, the nonpolar R-groups are found on the outside surface of the protein, interacting with the lipid environment (see Figure 1.4). The importance of these hydrophobic interactions in stabilizing protein structure is discussed on p. 19.

2. Proline: Proline differs from other amino acids in that proline’s side chain and α-amino N form a rigid, five-membered ring structure (Figure 1.5). Proline, then, has a secondary (rather than a primary) amino group. It is frequently referred to as an imino acid. The unique geometry of proline contributes to the formation of the fibrous structure of collagen (see p. 45), and often interrupts the α-helices found in globular proteins (see p. 26)

Figür 1.4
Non-polar amino asitlerin çözünebilir proteinler ve membran proteinlerindeki konumu.

Figure 1.4
Location of nonpolar amino acids in soluble and membrane proteins.

Figür 1.6
Tyrosinin fenolik hidroksil grubu ve bir karboksil grup kapsaan bir başka molekül arasındaki hidrojen bağı.

Figure 1.6
Hydrogen bond between the phenolic hydroxyl group of tyrosine and another molecule containing a carbonyl group.

Figür 1. 5
Prolinde bulunan ikincil amino grubunun örneğin alanin gibi başka amino asitlerde bulunan birincil amino grup ile karşılaştırması.

Figure 1.5 Comparison of the secondary amino group found in proline with the primary amino group found in other amino acids, such as alanine.

B. Yüksüz polar yan zincirli amino asitler
Bu amino asitlerin yüksüz pHda sıfır net yükleri vardır, ama cystein ve tyrosinin yan zincirleri alkali bir pHda bir proton yitirebilir (bkz. Figür 1.3). Serin, threonin, ve tyrosin her biri hidrojen bağ oluşumuna katılabilen bir polar hidroksil grup kapsar (Figür 1.6). Asparajin ve glutaminin her birinin yan zincirleri bir karbonil grubu ve bir amid grubu kapsar ve bunların her ikisi de hidrojen bağlarına katılabilir.

1. Disülfid bağ: Systeinin yan zinciri bir sülfhidril grubu (—SH) kapsar ve bu birçok enzimin etkin sitesi için önemli bir bileşendir. Proteinlerde, iki systeinin —SH grubu bir dimer, sistin, oluşturmak üzere oksitlenebilir ve bu bir disülfid bağı (—S—S—) denilen bir kovalent çapraz-bağ kapsar.

2. Başka bileşenler için bağlanma siteleri olarak yan zincirler: Serin, threonin ve seyrek olarak tyrosin polar hidroksil grupları bir fosfat grubu gibi yapılar için bir bağlanma sitesi olarak hizmet edebilir. Ek olarak [Not: Serinin yan zinciri birçok enzimin etkin sitesinin önemli bir bileşenidir.] Ek olarak, asparajinin amid grubu ve ayrıca serin ya da threoninin hidroksil grubu glykoproteinlerde oligosakkaridin bağlanma sitesi olarak hizmet edebilir.

B. Amino acids with uncharged polar side chains
These amino acids have zero net charge at neutral pH, although the side chains of cysteine and tyrosine can lose a proton at an alkaline pH (see Figure 1.3). Serine, threonine, and tyrosine each contain a polar hydroxyl group that can participate in hydrogen bond formation (Figure 1.6). The side chains of asparagine and glutamine each contain a carbonyl group and an amide group, both of which can also participate in hydrogen bonds.

1. Disulfide bond: The side chain of cysteine contains a sulfhydryl group (—SH), which is an important component of the active site of many enzymes. In proteins, the –SH groups of two cysteines can become oxidized to form a dimer, cystine, which contains a covalent cross-link called a disulfide bond (—S—S—).

2. Side chains as sites of attachment for other compounds: The polar hydroxyl group of serine, threonine, and, rarely, tyrosine, can serve as a site of attachment for structures such as a phosphate group. In addition, the amide group of asparagine, as well as the hydroxyl group of serine or threonine, can serve as a site of attachment for oligosaccharide chains in glycoproteins.

C. Asidik yan zincirleri olan amino asitler
Aspartik asit ve glutamik asit amino asitleri proton vericilerdir. Fizyolojik pHda bu amino asitlerin yan zincirleri tam olarak ionlaşır ve negati yüklü bir karboksiklat grubu (—COO^-) kapsar. Bu nedenle bu amino asitlere fizyolojik pHda negatif yüklü olduklarını vurgulamak için aspartat ya da glutamat denir (Figür 1.3).

C. Amino acids with acidic side chains
The amino acids aspartic and glutamic acid are proton donors. At physiologic pH, the side chains of these amino acids are fully ionized, containing a negatively charged carboxylate group (—COO^-) . They are, therefore, called aspartate or glutamate to emphasize that these amino acids are negatively charged at physiologic pH (see Figure 1.3).

D. Bazik yan zincirli amino asitler
Bazik amino asitlerin yan zincirleri proton kabul eder (bkz. Figür 1.3). Fizyolojik pHda lysin ve argininin yan zincirleri tam olarak ionlaşır ve pozitif olarak yüklenir. Karşıt olarak, histidin zayıf olarak baziktir, ve serbest amino asit fizyolojik pHda büyük ölçüde yüksüzdür. Ama histidin bir proteine katıldığı zaman, yan zinciri ya pozitif yüklü ya da yüksüz olabilir ve bu durum proteinin polipeptid zincirlerinin sağladığı ionik çevreye bağımlıdır. Bu histidinin önemli bir özelliğidir ve örneğin hemoglobin gibi proteinlerin işlev görmesinde oynadığı role katkıda bulunur.

D. Amino acids with basic side chains
The side chains of the basic amino acids accept protons (see Figure 1.3). At physiologic pH the side chains of lysine and arginine are fully ionized and positively charged. In contrast, histidine is weakly basic, and the free amino acid is largely uncharged at physiologic pH. However, when histidine is incorporated into a protein, its side chain can be either positively charged or neutral, depending on the ionic environment provided by the polypeptide chains of the protein. This is an important property of histidine that contributes to the role it plays in the functioning of proteins such as hemoglobin.

🎨 DNA YAPISI / STRUCTURE OF DNA

FIGURE 1.7 Summary of the structure of DNA, illustrating the arrangement of the double helix (on the left) and the chemical components making up each strand (on the right). The dotted lines on the right represent weak chemical bonds, called hydrogen bonds, which hold together the two strands of the DNA helix.

🎨 GEN ANLATIMI / GENE EXPRESSION

FIGURE 1.8 Gene expression consists of transcription of DNA into mRNA (top) and the translation (center) of mRNA (with the help of a ribosome) into a protein (bottom).

🎨 MUTANT B-GLOBİN

FIGURE 1.9 A single-nucleotide change in the DNA encoding β-globin (CTC → CAC) leads to an altered mRNA codon (GAG → GUG) and the insertion of a different amino acid (Glu → Val), producing the altered version of the β-globin protein that is responsible for sickle-cell anemia.